Allgemeines
Das Sichelzellenhämoglobin wird als HbS bezeichnet im Gegensatz zum HbA, dem normalen Hämoglobin des erwachsenen Menschen. Das Erbgut eines Gesunden enthält die beiden unvollständig dominanten Allele (AA) für das Hämoglobin A. Seine Erythrozyten sind stets elastisch.
Bei der Sichelzellenanämie ist an der Position sechs der ²-Untereinheit des Hämoglobins die Aminosäure Glutaminsäure durch Valin ersetzt. Die betroffenen Erythrozyten verformen sich bei abnehmendem Sauerstoffpartialdruck sichelförmig, verfangen sich leicht in den Kapillaren und lysieren schnell. Freies Hb bindet 1000 mal stärker NO als intrazelluläres Hb und Araginase verwandelt NO zu Nitrit und Nitrat. Stickstoffmonoxid ist der wichtigste Vasodilatator und die Konzentrationsabnahme führt zur Gefäßverengung und somit zu Durchblutungsstörungen.
Ein Überträger (Konduktor) mit dem Genotyp Aa (heterozygot) enthält sowohl das Allel A als auch das rezessive Allel a, welches das veränderte Hämoglobin S verursacht. Die Erythrozyten enthalten HbA und HbS im Verhältnis 1:1. Unter Normalbedingungen zeigen die Erys keine Veränderungen, die Krankheit kommt nicht zum Ausbruch. Erst unter Hypoxie verformen sich die Erythrozyten zu sichelförmigen Gebilden, was die Durchblutung der Organe beeinträchtigt. Ein Träger des Genotyps aa (homozygot) stellt nur das veränderte HbS her. Schon unter physiologischem Sauerstoffmangel kommt es zu einer starken Verformung der Erythrozyten. Sie verlieren ihre Elastizität und verhaken leicht miteinander. Dadurch kommt es zu einem Verschluss der Kapillaren.
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